Ранние работы, в которых были предприняты попытки охарактеризовать FcR биохимически, показали, что рецепторы устойчивы к трипсину и чувстви-тельны к прониназе [145, 146]. Они чувствительны, хотя и в меньшей степени, к фосфолипазе С и устойчивы к нейраминидазе и фосфолипазе А [170]. Все это привело к заключению, что FcR представляет собой белок, гликопротеин или фосфолипопротеин. В других опытах была продемонстрирована возможность мечения FcR с помощью 3Н-боргидрида натрия. Таким образом, было показано, что рецептор гликозилирован [150].

При определении мол. массы FcR экспериментаторы столкнулись с большими трудностями, связанными, во-первых, с гетерогенностью по размеру рецепторов из различных типов клеток [171] и, во-вторых, с повышенной чувствительностью изолированных FcR к протеолитическому расщеплению. Для выделения и очистки FcR был использован метод аффинной хроматографии на колонках с IgG, иммобилизованным на твердом носителе [150, 171). Оказалось, что молекулярные массы рецепторов варьируют от 20 000 до 255 000 Да в зависимости от типа клеток. Столь широкий диапазон значений молекулярной массы можно объяснить чрезвычайно высокой чувствительностью FcR к протеолизу. Так, Буржуа и др. [172] сообщили, что в условиях, когда протеолитическое расщепление и химическое восстановление сведены к минимуму, FcR имеет кажущуюся мол. массу 120000 Да, однако если протеолиз не подавлен, то в препаратах FcR обнаруживаются пептиды с мол. массой 75 000, 45 000, 20 000 и 10 000 Да, которые при отсутствии в системе восстанавливающих реагентов могут связывать иммунные комплексы. Авторы заключили, что фрагменты, образующиеся в результате протеолитического расщепления, остаются в течение какого-то времени ассоциированными между собой за счет дисульфидных связей. Несколько других групп исследователей также показали, что в условиях минимального протеолиза и отсутствия химического восстановления мол. масса FcR составляет 100—130 000 Да [173]. Эти наблюдения могут объяснить более низкие значения молекулярной массы, полученные в ряде работ. Так, Раек и др. [174] получили из грубой мембранной фракции лимфоцитов растворимые макромолекулы, которые были затем очищены с помощью аффинной хроматографии на сефарозе, конъюгированной с агрегированными IgG. Элюированный материал был подвергнут радиоактивному мечению и проанализирован методом ДСН-ПААГ-электрофореза. В препарате были обнаружены пептиды с мол. массой 65 000, 18 000 и 15 000 Да. Ни один из этих пептидов не изменял своих свойств в результате восстановления с последующим алкилированием; следова-тельно, каждый из них представлял собой, по-видимому, одну полипептидную цепь. Ряд данных свидетельствовал о том, что пептиды 18 000 и 15 000 Да представляют собой продукты расщепления пептида 65 000 Да. Недавно Fc-рецепторы были выделены из клеток многих типов (в том числе из клеток В-клеточных линий) с помощью моноклональных aHTH-FcR-антител [171]. Все FcR, полученные таким способом, оказались гликопоотеинами с мол. массой около 46 000 Да. Сузуки и др. [175] выделили FcR из лизатов клеток больных с хроническим лимфоцитарным лейкозом и охарактеризовали FcR для IgG как липопротеин, содержащий одну полипептидную цепь, имеющий мол. массу 30 000 Да и связанный специфически с фосфолипидами в молярном соотношении белок : фосфолипид, равном 1:1. До сих пор остается неясным, связаны ли различия в опубликованных значениях молекулярной массы FcR с существующей на самом деле гетерогенностью этих рецепторов или же они обусловлены использованием разных методов выделения FcR.